jueves, 30 de noviembre de 2017

Retículo Endoplásmico (Rugoso y Liso)



                               

Retículo Endoplásmico (Liso y Rugoso)



¿Qué es? Es una red de membranas que abarca gran parte del citoplasma. Dentro está un espacio extenso o “luz”, separado del citosol vecino por la membrana del RE.

Retículo Endoplásmico Liso

Características:
  • ·         Carece de ribosomas
  • ·         Elementos membranosos curvos y tubulares
  • ·         Vesículas de superficie lisa
  • ·         Presenta proteínas para la flexión de la membrana (reticulones)


Lo podemos encontrar en:
  • ·         Músculo esquelético
  • ·         Túbulos renales
  • ·         Gónadas


Funciones:
  • ·         Síntesis de hormonas esteroideas en células endocrinas de las gónadas y la corteza suprarrenal.
  • ·         Metabolismo de lípidos y esteroides
  • ·         Metabolismo de glucógeno
  • ·         Formación y reciclaje de membranas
  • ·         Asociada con metilasas, hidrolasas, glucosa 6-fosfatasa y oxidasas de lípidos.

Retículo Endoplásmico Rugoso

Investigaciones realizadas en células que secretan grandes cantidades de proteínas (Células acinares del páncreas o células secretoras de moco del tubo digestivo)
El retículo endoplásmico rugoso es el punto inicial de la vía biosintética

Vía Biosintética: Es el punto donde se sintetizan las proteínas, cadenas de carbohidratos y fosfolípidos que viajan por los compartimientos membranosos de la célula.
Sus membranas son el sitio de producción de todas las proteínas transmembranales y de secreción.
Las proteínas precursoras son dirigidas desde el citosol a la membrana del RER (targeting) e insertadas o transportadas a través de la membrana al lumen durante o inmediatamente después de su síntesis en el proceso conocido como translocación.
Sitio de “control de calidad” en donde las proteínas procesadas erróneamente son enviadas al citoplasma y degradadas en los proteosomas.

Targeting

¿Qué es? Transporte de las proteínas precursoras desde el citosol a la membrana del RER
·         La partícula de reconocimiento de la señal (SRP):es un complejo ribonucleoproteico soluble que comprende seis polipéptidos y un RNA de 300 nucleótidos, dirige proteínas secretoras y de membrana al RE.
·         El receptor de la partícula de reconocimiento de la señal (SRPR)
·         La secuencia señal (SS): Localizada en el extremo amino-terminal de las proteínas nacientes, contiene un núcleo de 8 a 30 aminoácidos hidrofóbicos y que se encuentra en las proteínas que siguen la ruta secretora. La secuencia señal está involucrada en el reconocimiento de la proteína por el sistema de transporte unido a membrana y en una segunda etapa de reconocimiento en eventos tempranos del proceso de translocación.

Translocación de proteínas

¿Qué es? Es el proceso mediante el cual un polipéptido naciente se transporta a través de la bicapa lipídica hacia el lumen (en el caso de proteínas secretoras), o se inserta en la membrana (en el caso de proteínas integrales de membrana), en un evento que puede ocurrir cotraduccionalmente o postraduccionalmente.
Constituye el primer paso en el proceso de transporte de las proteínas que habrán de formar parte de otros organelos, de aquellas que serán depositadas extracelularmente o de aquellas que formarán parte de la membrana plasmática cuando sean proteínas constitutivas de la misma.

Síntesis de proteínas secretoras, lisosómicas o vacuolares vegetales en los ribosomas.


 
 Procesamiento de proteínas recién sintetizadas en el RE


 
Síntesis de proteínas integrales de membrana en los ribosomas.



Síntesis de los lípidos de la membrana







Glucosilación en RER

Las proteínas producidas en los ribosomas unidos con membranas se convierten en glucoproteínas, ya sean componentes integrales de una membrana, enzimas lisosómicas solubles, vacuolares o partes de la matriz extracelular.
Los carbohidratos tienen una participación importante en la función de muchas glucoproteínas. También ayudan al plegamiento correcto de la proteína a la que están unidos. Las secuencias de azúcares que comprenden los oligosacáridos de las glucoproteínas
La adición de azúcares a una cadena de oligosacárido se cataliza por una familia de enzimas unidas a la membrana llamadas glucosiltransferasas.
 Cada una de estas enzimas transfiere un monosacárido específicos de un azúcar-nucleótido, como GDPmanosa o UDP-N-acetilglucosamina, al extremo en crecimiento de la cadena de carbohidrato.
La secuencia en que se transfieren los azúcares durante el ensamblaje de un oligosacárido depende de la secuencia de acción de las glucosiltransferasas que participan en el proceso.
El segmento basal o central de cada cadena de carbohidrato no se ensambla sobre la proteína misma, sino que se arma de manera independiente sobre un lípido portador y luego se transfiere, en bloque, a los residuos de asparagina específicos del polipéptido. Este lípido transportador, llamado fosfato de dolicol, está incluido en la membrana del retículo endoplásmico. Los azúcares se agregan a la molécula de fosfato de dolicol uno a la vez por acción de las glucosiltransferasas unidas a la membrana.
Las mutaciones que causan la ausencia total de N-glucosilación provocan la muerte de los embriones antes de la implantación. Sin embargo, las mutaciones que producen la interrupción parcial de la vía de Glucosilacion en el retículo endoplásmico causan trastornos hereditarios graves que afectan casi cualquier aparato o sistema. Estas anomalías se conocen como enfermedades congénitas de la Glucosilacion

Anomalía

La ECG1b se debe a la deficiencia de la enzima fosfomanosa isomerasa, que cataliza la conversión de fructosa 6-fosfato en manosa 6-fosfato, una reacción crucial en la vía que hace que la manosa esté disponible para incorporarla en los oligosacáridos. La afección puede tratarse con complementos orales de manosa.
Poco después de transferirse al polipéptido naciente, la cadena de oligosacárido se somete a un proceso gradual de modificación. Esta modificación comienza en el ER con la eliminación enzimática de dos de los tres residuos terminales de glucosa. Esto pone el escenario para un acontecimiento importante en la vida de una glucoproteína recién sintetizada en el cual ésta es evaluada por un sistema de control de calidad que determina si es apta o no para pasar al siguiente compartimiento de la vía biosintética. Para comenzar este proceso de detección, cada glucoproteína (que en esta etapa contiene una sola glucosa restante) se une a la chaperona del retículo endoplásmico (calnexina o calreticulina). La eliminación de la glucosa restante por la glucosidasa II hace que la chaperona libere la glucoproteína. Si en esta etapa una glucoproteína no ha completado su plegamiento o está mal plegada, es reconocida por una enzima detectora de conformación (llamada GT) que agrega un solo residuo de glucosa de nuevo a uno de los residuos de manosa en el extremo expuesto del oligosacárido recién reducido. La GT reconoce las proteínas mal plegadas porque exponen residuos hidrófobos que no se detectan en las proteínas bien plegadas. Una vez que se agrega el residuo de glucosa, las mismas moléculas chaperonas reconocen a la glucoproteína “marcada”, lo que da a la proteína otra oportunidad para plegarse de manera correcta.
Después de un periodo con la chaperona, el residuo de glucosa se retira y la enzima detectora de conformación la revisa de nuevo para confirmar que alcanzó su estructura tridimensional apropiada. Si todavía está parcialmente desplegada o mal plegada, se agrega otro residuo de glucosa y se repite el proceso hasta que al final, la glucoproteína se pliega en forma correcta y continúa su camino o permanece mal plegada y se destruye.
Los estudios sugieren que la “decisión” de destruir la proteína defectuosa está regulada por una enzima de acción lenta en el ER que recorta un residuo de manosa de un extremo expuesto del oligosacárido de una proteína que ha estado en el retículo endoplásmico por un tiempo prolongado. Una vez que se retiran uno o más de estos residuos de manosa, la proteína ya no puede reciclarse y se destina a la degradación.

Enfermedades relacionadas con el RE

Creutzfeld-Jakob (CJD):
Se ve afectado el gen PRNP, también conocida como el síndrome de las vacas locas, es una enfermedad hereditaria adquirida, donde se presenta la pérdida de la coordinación motora y demencia.

Alzheimer:

Se ve duplicado el gen APP, por lo que existen mutaciones en PSEN1 y PSEN2 encargadas de codificar secretasa gama, por lo que se encontraran depósitos fibrilares de péptido amiloide B (AB40 Y AB42), por lo que las personas que presentan esta enfermedad presentan pérdida de la memoria porque AB42 ataca las sinapsis del flujo eléctrico neuronal, así como también presentan confusión y pérdida de la capacidad para razonar.

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